En af de mest nyttige manerer, hvormed standard (eller almindelige) aminosyrer klassificeres, er baseret på polariteten (det vil sige fordelingen af elektrisk ladning ) af R gruppe (f.eks. sidekæde).
Gruppe I-aminosyrer er glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, phenylalanin, methionin og tryptophan. Det R grupper af disse aminosyrer har enten alifatiske eller aromatisk grupper. Dette gør dem hydrofobe (vandfrygtige). I vandige opløsninger foldes kugleformede proteiner i en tredimensionel form for at begrave disse hydrofobe sidekæder i proteinets indre. De kemiske strukturer i gruppe I-aminosyrer er:
Isoleucin er en isomer af leucin, og den indeholder to chirale kulstofatomer. Prolin er unik blandt standardaminosyrerne, idet den ikke har både frie α-amino og frie α-carboxylgrupper. I stedet danner sidekæden en cyklisk struktur som kvælstof prolinatom er bundet til to carbonatomer. (Strengt taget betyder det, at prolin ikke er en aminosyre, men snarere en α-iminosyre.) Phenylalanin, som navnet antyder, består af en phenylgruppe bundet til alanin. Methionin er en af de to aminosyrer, der har et svovlatom. Methionin spiller en central rolle i proteinbiosyntese (translation), da det næsten altid er den initierende aminosyre. Methionin tilvejebringer også methylgrupper til stofskifte. Tryptophan indeholder en indolring fastgjort til alanylsidekæden.
tirthankara er det jain-navn, der oversættes som
Gruppe II aminosyrer er serin, cystein, threonin, tyrosin, asparagin og glutamin. Sidekæderne i denne gruppe har et spektrum af funktionelle grupper. De fleste har dog mindst et atom ( kvælstof , ilt eller svovl) med elektronpar tilgængelige til hydrogenbinding til vand og andre molekyler. De kemiske strukturer i gruppe II aminosyrer er:
hvad er repræsentanternes hus
To aminosyrer, serin og threonin, indeholder alifatiske hydroxylgrupper (dvs. et oxygenatom bundet til et hydrogenatom, repræsenteret som ―OH). Tyrosin har en hydroxylgruppe i den aromatiske ring, hvilket gør det til et phenolderivat. Hydroxylgrupperne i disse tre aminosyrer er underlagt en vigtig type posttranslational modifikation: phosphorylering ( se nedenunder Ikke-standardiserede aminosyrer). Ligesom methionin indeholder cystein et svovlatom. I modsætning til methionins svovlatom er cysteins svovl imidlertid meget kemisk reaktivt ( se nedenunder Cysteinoxidation). Asparagin, først isoleret fra asparges, og glutamin indeholder begge amid R grupper. Carbonylgruppen kan fungere som en hydrogenbindingsacceptor og aminogruppen (NHto) kan fungere som en hydrogenbindingsdonor.
De to aminosyrer i denne gruppe er asparaginsyre og glutaminsyre. Hver har en carboxylsyre på sin sidekæde, der giver den sure (proton-donerende) egenskaber. I en vandig opløsning ved fysiologisk pH vil alle tre funktionelle grupper på disse aminosyrer ionisere, hvilket giver en samlet ladning på -1. I ionformerne kaldes aminosyrerne aspartat og glutamat. De kemiske strukturer i gruppe III aminosyrer er
Sidekæderne af aspartat og glutamat kan danne ionbindinger (saltbroer), og de kan også fungere som hydrogenbindingsacceptorer. Mange proteiner, der binder metalioner (metalloproteiner) til strukturelle eller funktionelle formål, har metalbindingssteder indeholdende aspartat- eller glutamatsidekæder eller begge dele. Gratis glutamat og glutamin spiller en central rolle i aminosyremetabolismen. Glutamat er den mest forekommende excitatoriske neurotransmitter i centralnervesystemet.
De tre aminosyrer i denne gruppe er arginin, histidin og lysin. Hver sidekæde er grundlæggende (dvs. kan acceptere en proton). Lysin og arginin findes begge med en samlet ladning på +1 ved fysiologisk pH. Guanidinogruppen i arginins sidekæde er den mest basale af alle R grupper (en kendsgerning, der afspejles i dens pKa-værdi på 12,5). Som nævnt ovenfor for aspartat og glutamat danner sidekæderne af arginin og lysin også ioniske bindinger. De kemiske strukturer i gruppe IV aminosyrer er
var Paul en jøde eller hedning
Imidazols sidekæde af histidin gør det muligt at fungere i både syre- og basekatalyse nær fysiologiske pH-værdier. Ingen af de andre standardaminosyrer har denne vigtige kemiske egenskab. Derfor er histidin en aminosyre, der ofte udgør de aktive steder i proteinenzymer.
De fleste aminosyrer i gruppe II, III og IV er hydrofile (vandelskende). Som et resultat findes de ofte grupperet på overfladen af kugleformede proteiner i vandige opløsninger.
Copyright © Alle Rettigheder Forbeholdes | asayamind.com